细胞内蛋白质翻译后为什么要进行修饰，其修饰方式有哪些？ 蛋白质翻译后加工主要包括哪些内容？
前体蛋白没性要进行系列翻译加工才能具功能熟蛋白加工类型种般几种：N-端fMet或Met切除、二硫键形、化修饰剪切合蛋白质二0种同氨基酸组合蛋白质蛋白质翻译蛋白质其物化官能团（醋酸盐、磷酸盐、同脂类及碳水化合物）附蛋白质改变蛋白质化性质或造结构改变（建立双硫键）扩阔蛋白质功能 再者酶蛋白质N末端移除氨基酸或间肽链剪举例说胰岛素肽激素建立双硫键剪两并链间移走肽前体形蛋白质包含两条双硫键连接肽链 其修饰像磷酸化控制蛋白质机制部份蛋白质令酶性化或钝
前体蛋白是没有活性的，常常要进行一个系列的翻译后加工，才能成为具有功能的成熟蛋白。加工的类型是多种多样的，一般分为以下几种：N-端fMet或Met的切除、二硫键的形成、化学修饰和剪切。当合成蛋白质时，20种不同的氨基酸会组合成为蛋白质。蛋白质的翻译后蛋白质其他的生物化学官能团（如醋酸盐、磷酸盐、不同的脂类及碳水化合物）会附在蛋白质上从而改变蛋白质的化学性质，或是造成结构的改变（如建立双硫键），来扩阔蛋白质的功能。
再者，酶可以从蛋白质的N末端移除氨基酸，或从中间将肽链剪开。举例来说，胰岛素是肽的激素，它会在建立双硫键后被剪开两次，并在链的中间移走多肽前体，而形成的蛋白质包含了两条以双硫键连接的多肽链。
其他修饰，就像磷酸化，是控制蛋白质活动机制的一部份。蛋白质活动可以是令酶活性化或钝化。
前体蛋白是没有活性的，常常要进行一个系列的翻译后加工，才能成为具有功能的成熟蛋白。加工的类型是多种多样的，一般分为四种。
一、N-端f-Met或Met的切除
原核生物的肽链，其N-端不保留fMet，大约半数蛋白由脱甲酰酶除去甲酰基，留下Met作为第一个氨基酸；在原核及真核细胞中fMet或者Met一般都要被除去，此是由氨肽酶水解来完成的。水解的过程有时发生肽链合成的过程中，有时在肽链从核糖体上释放以后。
二、二硫键的形成
两个半胱氨酸相距较远硫氢基可以氧化成二硫键，产生mRNA中没有相应密码子的胱氨酸。
三、化学修饰
化学修饰的类型也很多，包括磷酸化（如核糖体蛋白的Ser，Tyr和Trp残基常被磷酸化）；糖基化（如各种糖蛋白）；甲基化（如组蛋白，肌蛋白），乙基化（如组蛋白），羟基化（如胶原蛋白），还有各种辅基如大卟啉环结合在叶绿蛋白和血红蛋白上。
四、剪切
原核生物和真核生物很多的前体蛋白要经过剪切后方可成为成熟的蛋白。在真核生物中，最有名的例子是高等生物的胰岛素。
蛋白的一级结构中有些编码的氨基酸残基序列并不参与最终装配产物的组成，但能介导其它蛋白质正确装配成有功能活性的空间结构，再修饰的过程中会被切除。
修饰一般指：
氨基端和羧基端的修饰。
共价修饰：磷酸化、糖基化。
前体蛋白没性要进行系列翻译加工才能具功能熟蛋白加工类型种般几种：n-端fmet或met切除、二硫键形、化修饰剪切合蛋白质二0种同氨基酸组合蛋白质蛋白质翻译蛋白质其物化官能团（醋酸盐、磷酸盐、同脂类及碳水化合物）附蛋白质改变蛋白质化性质或造结构改变（建立双硫键）扩阔蛋白质功能
再者酶蛋白质n末端移除氨基酸或间肽链剪举例说胰岛素肽激素建立双硫键剪两并链间移走肽前体形蛋白质包含两条双硫键连接肽链
其修饰像磷酸化控制蛋白质机制部份蛋白质令酶性化或钝
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细胞内蛋白质翻译后为什么要进行修饰,其修饰方式有哪些
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蛋白质有哪些翻译后修饰?作用机制和生物学功能是什么?
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